Die Arbeit befasst sich mit der Thematik des Proteinkonsums im Sport auf einer wissenschaftlichen Basis. Der Fokus liegt dabei auf dem Kraft- bzw. Fitnesssport. Beginnend mit einer Vermittlung von Grundlagenwissen über das Makromolekül Protein, wird die Physiologie der Muskulatur während sportlicher Aktivität bis hin zu Motiven und Einsatzmöglichkeiten einzelner Präparate, auch die wenig bekannte gesundheitliche Komponente erläutert.
Inhaltsverzeichnis
1. Einleitung
2. Methodik
3. Biologische Grundlagen
3.1 Proteine und Aminosäuren
3.1.1 Allgemein
3.1.2 Aufbau
3.1.3 Einteilung nach der Essenzialität
3.1.4 Proteinverdauung und Resorption
3.1.5 Proteinmetabolismus
3.1.6 Proteinbewertung
3.1.7 Proteinbedarf(sermittlung)
3.2 Physiologie der Muskulatur
3.3 Regulation der Muskelmasse
3.4 Messung der Muskelproteinsynthese
4. (Proteinbasierte) Nahrungsergänzungsmittel
4.1 Definition Nahrungsergänzungsmittel
4.2 Gründe für die Verwendung von Proteinpräparaten
4.3 Allgemeine Probleme der NEM
4.4 Proteinpräparate
4.4.1 BCAAs
4.4.2 Casein
4.4.3 EAAs
4.4.4 Hanfprotein
4.4.5 HMB
4.4.6 Reisprotein
4.4.7 Sojaprotein
4.4.8 Wheyprotein
4.4.9 Protein blends
4.5 Verwendung in der Praxis
4.5.1 Im Ausdauersport
4.5.2 Im Kraftsport
5. Gesundheitliche Aspekte des Konsums von Protein(präparaten)
5.1 Prävention von Sarkopenie im Alter
5.2 Gewichtsreduktion
5.3 Die Vorteile einer bedarfsgerechten und ausgewählten Proteinaufnahme
5.4 Potenzielle Probleme von Milchproteinen
5.5 Die protektive Wirkung von Soja(protein)
5.6 Das Methionin-Cystein Verhältnis
5.7 Verdauungsgeschwindigkeit
5.8 Süßstoffe im Proteinpulver
6. Fazit
Literaturverzeichnis
Anhang
1. Einleitung
Die Geschichte des Sports und insbesondere die, die mit dem Kraftsport in Verbindung steht, reicht weit zurück. Die damit verbundene Ausprägung von körperlicher Ästhetik lässt sich bis zu den ältesten Überlieferungen aus der griechischen Antike nachweisen (vgl. Diem, 1971, S. 149f.). Es ist deshalb davon auszugehen, dass das Körperbewusstsein seit jeher Teil der menschlichen Kultur ist. Der Arzt Hippokrates wies bereits auf die Bedeutung der Ernährung hin, was für erste Kenntnisse zwischen den komplexen Wechselwirkungen der Ernährung mit den Körperfunktionen spricht. Im Zuge der fortschreitenden Entwicklung der Wissenschaft, die Aufschluss über die Zusammensetzung unserer Nahrung lieferte, entwickelte sich zu Beginn des 20. Jahrhunderts der Kraftsport zum professionellen Bodybuilding. Ein Nährstoff geriet dabei besonders in den Fokus von Ernährungswissenschaftlern und Kraftsportlern: Das Protein. Der Wissensstand, dass Proteine essenzielle Körperfunktionen übernehmen, aber auch unsere Muskeln daraus bestehen, begründete die Wichtigkeit von Protein (in der Sporternährung). Einer der Begründer des Bodybuildings, Eugen Sandow, empfahl bereits seit Beginn des 20. Jahrhunderts eine proteinreiche Kost um den Muskelaufbau zu fördern (vgl. Roach, 2008, S. 70). Joe Weider knüpfte als ein weiterer Begründer des westlichen Kraftsports an die Bedeutung der Sporternährung an. 1945 gründete er das Unternehmen Weider, das als eines der ersten Hersteller für Nahrungsergänzungsmittel (NEM) weltweit gilt und auch fortlaufend ein hohes Ansehen in der Szene genießt. Die Supplementindustrie ist seitdem stark gewachsen und schließt Verträge mit bekannten Kraftsportlern ab, die als Werbefiguren für die Hersteller fungieren. Ambitionierte Kraftsportler und Fitnessmodels, präsentieren ihr oft umfassendes Sortiment an NEM in den sozialen Netzwerken, was den Eindruck erweckt, dass diese einen entscheidenden Beitrag zum Muskelwachstum leisten. Wie auch Diedrich (2002) problematisiert, werden bewusst steroidkonsumierende Werbefiguren inszeniert, die den Einsatz von NEM durch ihre physische Ausstrahlung notwendig erscheinen lassen (vgl. ebd., S. 13). Der Absatz an Nahrungsergänzungsmitteln ist dementsprechend groß . Laut einer Untersuchung von Euromonitor lag der weltweite Umsatz mit proteinbasierten NEM im Jahr 2013 bei über sieben Milliarden US-Dollar (vgl. ebd. nach statista.com). Mittlerweile ist das Angebot von Supplements so groß, dass Laien Schwierigkeiten haben das passende Produkt zu finden.
Wie Breitenstein und Hamm (2016) in ihrem Werk ,,Bodybuilding – Erfolgreich, Natürlich, Gesund‘‘ betiteln, bringe jener Sport gesundheitsförderliche Effekte mit sich (vgl. ebd.). Isoliert betrachtet kann es tatsächlich als gesichert angesehen werden, dass körperliche Aktivität und Sport gesundheitsförderlich wirken (vgl. Warburton, Nico & Bredin, 2006). Zwar grenzen die Autoren (Breitenstein & Hamm) das natural bodybuilding vom klassischen Bodybuilding ab, welches den Dopingmissbrauch miteinschließt, doch werden mögliche gesundheitliche Auswirkungen der begleitenden Ernährung nicht thematisiert oder zurückgewiesen.
Self-Tracking Apps wie Myfitnesspal können Athleten dabei begleiten ihre Ernährung zu dokumentieren und sollen die Nutzer dazu motivieren geeignete Nahrungsmittel zu konsumieren. Ein Feature ist bspw. die in grüner Schrift erscheinende Mitteilung: ,,Dieses Nahrungsmittel enthält viel Eiweiß‘‘. Eine Information die dem Nutzer die gute Wahl des Lebensmittels suggeriert, ohne die Quelle des Proteins zu bewerten. Dies führt zu der Fragestellung , inwieweit die Verwendung von Proteinpräparaten (PP) im (Kraft)Sport gesundheitlich bewertet werden kann, und ob eine zusätzliche Ergänzung über das Nahrungsprotein hinaus sinnvoll sein kann. Zunächst sollen biologische Grundlagen erläutert werden, um einen Einstieg in die Thematik zu erleichtern. Der darauffolgende Teil widmet sich der praktischen Verwendung von PP. Am Ende werden gesundheitliche bzw. pathologische Aspekte einer proteinreichen Kost aufgeführt, die im Kontext der Sporternährung diskutiert werden sollen.
2. Methodik
Die Methodik dieser Arbeit ist rein hermeneutisch, basiert also auf der Literaturarbeit. Grundlagenwerke der Sportwissenschaft und Biologie liefern erste hilfreiche Kapitel zum Thema Kraftsport und Ernährung. Als weitere Quelle dient die Bibliothek Hildesheim, die Fachbücher zu sportbiologischen Thematiken liefert, aber auch den Zugang zu Fachzeitschriften ermöglicht, die wissenschaftliche Artikel zu spezifischen Themen enthalten. Fachbücher enthalten ein umfassendes Grundlagenwissen, können aber innerhalb weniger Jahre überholt sein. Deshalb liefern Studien, Meta-Studien und Reviewartikel oft tiefere und aktuellere Einblicke, erfordern auf der anderen Seite mehr Grundlagenwissen und englische Sprachkenntnisse. Hierzu wurden Datenbanken wie pubmed oder Suchportale wie google scholar verwendet, die den Zugang zu Primärliteratur ermöglichen. Pubmed und einzelne Websites verschiedener Zeitschriften schlagen zudem ähnliche Artikel vor, wenn ein passender Artikel gefunden wurde. Verweise einzelner Arbeiten führen weiter zu ähnlichen oder noch treffenderen Beiträgen. So entwickelt sich das Angebot an Fachliteratur exponentiell. Nicht unwichtig ist, dass insbesondere bei der Suche nach kritischen Beiträgen zu Lebensmitteln bzw. PP unterschiedliche und möglichst unabhängige Institutionen gewählt werden. Aufwendige Studiendesigns können sehr kostspielig sein und benötigen Fördergelder, die nicht nur über die Hochschule gedeckt werden können und deshalb externe Geldgeber erfordern. In vielen Artikeln finden sich mittlerweile Angaben zu möglichen Interessenskonflikten zwischen den Autoren und der Industrie. Bekannte Journals zeigen teilweise Werbung großer Lebensmittelkonzerne, zu dessen Produkten keine kritischen Artikel erscheinen (vgl. Frühschütz, 2017; Campbell & Jacobson, 2014, S. 225-237). Deshalb sorgt ein breites Spektrum an unterschiedlichen Quellen und ein kritisches Hinterfragen für ein differenziertes wissenschaftliches Bild.
3. Biologische Grundlagen
3.1 Proteine und Aminosäuren
3.1.1 Allgemein
Proteine können definiert werden als ,,kettenartig miteinander verknüpfte Aminosäuren‘‘, die durch die Proteinbiosynthese ein Protein ergeben (Raschka & Ruf, 2017, S. 28). Der Begriff Protein leitet sich aus dem griechischen prótos, proteno oder auch proteios ab, was sich mit Erster, den ersten Platz einnehmen bzw. besonders wichtig übersetzen lässt (vgl. Neumann, 2016, S. 235; Biesalski, Grimm & Nowitzki-Grimm, 2015, S. 124; Campbell & Jacobson, 2014, S. 35; Rehner & Daniel, 2010, S. 224). Die Namensgebung weist auf die frühzeitige Entdeckung dieses Makromoleküls hin, dessen Bedeutung außerordentliche Wichtigkeit zugesprochen wurde (vgl. Campbell & Jacobson, 2014, S. 35). Heute sind etwa 1000 verschiedene Proteine bekannt. Ihr Vorkommen in der Nahrung ist außer im Eiklar nur in Kombination mit Kohlenhydraten und/oder Fetten (vgl. Elmadfa & Leitzmann, 2015, S. 211). Proteine gehören zu den Makronährstoffen (s. Anhang, Abb. 1) und dienen auch der Energieversorgung (s. Anhang, Tab. 1), wobei sie vielmehr als Baustof fungieren (vgl. Rehner & Daniel, S. 178). Sie enthalten, wie auch die anderen Makronährstoffe, überwiegend Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff, stellen aber die überlebenswichtige Stickstoffquelle dar (vgl. Biesalski et al., S. 124; ebd.). Kein anderes Molekül übernimmt durch die Strukturvielfalt und Flexibilität so viele Aufgaben und bildet einen so großen zellulären Anteil im Organismus wie die Proteine (vgl. Sadava, Hillis, Heller & Berenbaum, 2011, S. 53; Rehner & Daniel, S. 224f.). Nicht zuletzt enthalten sie die genetischen Informationen eines Organismus.
3.1.2 Aufbau
Basis für die 20 proteinogenen α-Aminosäuren ist ein Kohlenstoffatom, dem sich eine Carboxylgruppe, eine Aminogruppe, ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette (R) anlagern. Bis auf die Seitenkette sind die sog. L-konfigurierten AS in ihrer Struktur identisch. Die Konfiguration der AS gibt Auskunft über die räumliche Anordnung der angelagerten Atome (s. Anhang, Abb. 2). Neben den L-konfigurierten AS existieren auch D-konfigurierte AS die spiegelverkehrt angeordnet und unterschiedlich effektiv nutzbar für einen Organismus sind. Proteine sind aus einzelnen AS aufgebaut, die durch Peptidbindungen zu Polymeren verbunden werden (vgl. Eldmadfa & Leitzmann, S. 212-216; Matissek & Baltes, S. 178f.). Diese Peptidbindung entsteht unter Abspaltung von Wasser, sodass sich eine Carboxylgruppe mit der Aminogruppe einer anderen AS verbindet (auch Säureamidbindung genannt) (vgl. Rehner & Daniel, S. 226). Die Proteinbiosynthese bestimmt über die spezifische Abfolge der 20 proteinogenen AS, die als Aminosäuresequenz bezeichnet wird. Eine Kette von 2-9 AS wird als Oligopeptid, eine Anzahl von 10 bis 100 AS als Polypeptid und alles darüber wird als Protein klassifiziert (vgl. ebd.). Folglich kann das Molekulargewicht, das sich aus der Summe der AS ergibt, von Protein zu Protein sehr unterschiedlich groß sein (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S. 212). Gleichzeitig bildet die zustande gekommene Abfolge von AS innerhalb einer Kette, die Primärstruktur. Jene ist die Grundlage für das entstehende Protein, da Wasserstoff- und Disulfidbrücken und andere Bindungen je nach chemischer Eigenschaft der AS über die nachfolgend entstehende, spezifische Struktur bestimmen (vgl. Sadava, Hillis, Heller & Berenbaum, S. 55ff.).
3.1.3 Einteilung nach der Essenzialität
Neben verschiedenen chemisch-physikalischen Einteilungen können AS auch ernährungsphysiologisch eingeteilt werden (vgl. Matissek & Baltes, S. 179). Dies geschieht über die Einteilung in essenzielle, semi-essenzielle und nicht-essenzielle AS (s. Anhang, Tab. 2). Essenzielle AS sind unentbehrlich für den menschlichen Organismus, da deren Kohlenstoffgerüst nicht endogen synthetisiert werden kann. Folglich müssen sie exogen über die Nahrung aufgenommen werden. Zu den essenziellen AS gehören unter anderem die verzweigtkettigen AS (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin, die auch als Präparat vermarktet werden (vgl. Kap. 4.4.1). Lysin ist in Proteinen aus Getreiden die limitierende AS (vgl. Belitz, Grosch & Schieberle, 2008, S. 13). Zusammen mit Threonin stellen diese beiden AS die Einzigen dar, die irreversibel transaminiert werden. Die AS Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin werden auch als aromatische AS klassifiziert. Tyrosin gehört jedoch nur zu den bedingt essenziellen AS, da es aus Phenylalanin gebildet werden kann. Die beiden schwefelhaltigen AS Methionin und Cystein sind zudem die wichtigsten Stickstoffquellen in der menschlichen Nahrung. Cystein kann aus Methionin gebildet werden, weshalb Erstere nur als bedingt essenziell klassifiziert wird (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S.213ff.). Biesalski et al. (2015) verweisen darauf, dass die klassische Einteilung der essenziellen AS möglicherweise überdacht werden müsse, da sich nur die AS Lysin und Threonin als wirklich essenziell herausstellen. Die anderen sechs AS können aus der entsprechenden Ketosäure synthetisiert werden, stellen Stickstoffquellen dar oder werden nur in bestimmten Lebenssituationen benötigt (vgl. ebd., S. 128).
Histidin wird in einigen Quellen noch als essenzielle AS klassifiziert, ist nach neuerem Kenntnisstand jedoch nur im Säuglingsalter notwendig, sodass es heute als bedingt essenziell eingeteilt wird (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S. 215). Arginin besitzt vielfältige Funktionen im Harnstoffzyklus, Immunsystem, Nervensystem und in den Gefäßen (vgl. ebd., S. 213; Biesalski et al. S. 128). Glutamin ist ein wesentlicher Bestandteil des Weizenproteins und ist quantitativ auch eine wichtige Stickstoffquelle. Weiterhin spielt es eine Rolle im ZNS (vgl. ebd.). Glycin ist bezogen auf den chemischen Aufbau die einfachste AS. Elmadfa und Leitzmann (2015) betonen die Notwendigkeit dieser AS während Phasen schnellen Wachstums und als Grundlage für die Synthese wichtiger Stoffe oder der Entgiftung in der Leber. Biesalski et al. (2015) klassifizieren Glycin hingegen als entbehrliche AS (vgl. ebd.). Glycin ist außerdem an der Synthese von Serin beteiligt, dessen Herstellung bei gestörter Nierenfunktion nicht möglich sein kann. Prolin wird von Biesalski et al. (2015) als entbehrlich eingeordnet, nicht aber von Elmadfa und Leitzmann (2015), die es als bedingt essenziell klassifizieren. Sie verweisen auf die Rolle von Prolin bei der Bildung von Hämoglobin, im Bindegewebe und im Kollagen (vgl. ebd., S. 215).
Die nicht essenziellen AS liefern ebenfalls Stickstoff. Das Verhältnis des Stickstoffanteils, der durch die essenziellen und der der nicht essenziellen AS geliefert wird, korreliert mit der biologischen Wertigkeit eines Proteins (vgl. ebd., S. 215; s. Kap. 3.1.6).
3.1.4 Proteinverdauung und Resorption
Die Proteinverdauung beginnt nach der mechanischen Zerkleinerung im Magen unter Einwirkung der Magensalzsäure, die zum Einen beginnt Proteine zu hydrolysieren und zum anderen Pepsin aktiviert. Letzteres spaltet fast alle Proteine in Polypeptide. Die Vorverdauung im Magen ist jedoch nicht essenziell, da die Pankreasenzyme maßgeblich an der Proteinverarbeitung im Darm beteiligt sind. Die verschiedenen Enzyme haben verschiedene Spezifitäten bezüglich der zu verdauenden Aminosäure. Bspw. spaltet Trypsin bevorzugt Leucin und Arginin. Im Zuge des Verdauungsprozesses werden die langkettigen Peptide in immer kleinere Verbindungen gespalten. Bereits ein Viertel der Tri- und Dipeptide können über die Mukosazellen der Darmschleimhaut resorbiert werden. Der größte Teil wird jedoch in Form freier AS resorbiert (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S. 217ff.; Biesalski et al., S. 130).
3.1.5 Proteinmetabolismus
Der komplexe Proteinstoffwechsel spielt sich in den Geweben des Darms, des Blutes, der Muskulatur, der Bauchspeicheldrüse, der Leber und der Niere ab. Wird davon ausgegangen, dass täglich 100 g Protein über die Nahrung aufgenommen wird, so stehen dem Organismus weitere ca. 70 g Protein zu Verfügung, die als Abbauprodukte der zuvor genannten Gewebe in den Darm rücktransportiert und resorbiert werden können (vgl. Moughan, Rutherfurd Montoya & Dave, 2014; Biesalski et al., S. 132). Die Leber, das Blut und die Muskulatur stellen im Proteinmetabolismus freie AS-Pools dar, die die Verteilung im jeweiligen Gewebe oder hin zu anderen Geweben gewährleisten (s. Anhang, Abb. 3.). Auch werden alte Proteinstrukturen im jeweiligen Gewebe abgebaut und stehen dem internen Pool wieder zur Verfügung. Ein Teil dieser AS kann unmittelbar in der Zelle zu neuen Polypeptidketten synthetisiert werden oder steht dem Energiestoffwechsel zur Verfügung (vgl. Moore, Phillips & Slater, 2015, S. 95; Simmons, Fluckey & Riechman, 2016). Um- und Abbauprozesse erfolgen allgemein durch Transaminierung und Desamierung. Die Leber übernimmt im Proteinmetabolismus die Schlüsselrolle, da sie die Verteilung der AS im Organismus maßgeblich reguliert. Auch sorgt sie dafür, dass es postprandial nur zu einem verhältnismäßig geringen Anstieg der Plasma-AS-Konzentration kommt. Zusammen mit der Niere fungiert die Leber zusätzlich als Ausscheidungsorgan überschüssiger AS. Die Recyclingfähigkeit des Proteinstoffwechsels ist groß, was sich dadurch zeigt, dass bei der Aufnahme von 100 g Protein nur etwa 10 g über die Fäzes ausgeschieden wird. Weiterhin können die Kohlenstoffskelette überschüssiger AS, die in der Leber abgebaut wurden, weiter verwertet werden, indem daraus Fettsäuren und Glukose entstehen (vgl. Mutschler, Schaible, Vaupel & Thews, 2007, S. 25-30; Biesalski, et al., S. 132f.; Elmadfa & Leitzmann, S. 222f.).
3.1.6 Proteinbewertung
Die Bewertung des exogen zugeführten Proteins erfolgt durch die Bestimmung der Fähigkeit aus diesem körpereigenes Protein in den Zielgeweben zu synthetisieren (vgl. Biesalski et al., S. 140; Elmadfa & Leitzmann, S. 226ff.) Je ähnlicher eine Proteinquelle dem körpereigenen Protein ist, desto höher ist dessen Wertigkeit. Folglich gibt es in unserer Nahrung keine Proteinquelle, die zu 100% in körpereigenes Protein umgesetzt werden kann. Anders ausgedrückt ist die Qualität des Nahrungsproteins von der Relation des Aminosäuremusters zu der des Bedarfsmusters abhängig. Mittlerweile haben sich mehrere Verfahren zur Bewertung eines Proteins etabliert (vgl. ebd.). Dazu gehören die netto protein utilisation (NPU), die biologische Wertigkeit (BW) und der protein digestibility corrected amino acid score (PDCAAS). Die NPU ermittelt anhand von Stickstoffbilanzen die zugeführte Menge an Protein, die notwendig ist, um eine ausgeglichene Bilanz zu erzielen. Proteinquellen die reich an stickstoffhaltigen essenziellen AS sind, schneiden hierbei am besten ab. Die BW integriert zusätzlich die Verdaulichkeit des Proteins. Das Ei gilt bei der BW als Referenzprotein und hat die BW von 1. Um eine international gültige Proteinbewertung einzuführen, haben Expertengruppen der FAO und WHO (1991) eine Methode entwickelt, die ein ideales Aminosäuremuster festlegt, das mit der eines Nahrungsproteins verglichen wird. Dabei limitiert mindestens eine essenzielle AS die Bewertung des Proteins im Vergleich zu einem festgelegten Bedarfswert. So lässt sich ein amino acid score (AAS) festlegen, der dann noch mit der Verdaulichkeit des Proteins multipliziert wird (PDCAAS). Methionin- und Cysteinarme Proteinquellen, die anhand des PDCAAS bewertet werden, schneiden besser ab als bei der BW. Proteine die arm an Lysin sind, werden hingegen geringer klassifiziert (Elmadfa & Leitzmann, S. 227). Elmadfa & Leitzmann (2015) betonen, dass der Gehalt an essenziellen AS zwar maßgeblich die Qualität eines Proteins bestimme, aber der Grad ihrer Ausnutzung bzw. die Bioverfügbarkeit entscheidend sei. In Anlehnung dessen, zeigt die FAO (2013) in ihrem Bericht Limitationen des PDCAAS auf und empfiehlt diesen durch den digestible indispensable amino acid score (DIAAS) zu ersetzen. Der DIAAS berücksichtigt Interaktionen mit Antinährstoffen und setzt Methodiken voraus, die die wahre Verdaulichkeit essenzieller AS neu messen lässt. Errechnen lässt sich der DIAAS folgendermaßen:
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(vgl. FAO, 2013; Phillips, 2017; Phillips, 2016; Elmadfa & Leitzmann, S. 229).
Grundsätzlich bleibt die Bewertung von Proteinen für die Ernährungspraxis problematisch, da es selbst bei geringer Auswahl von Proteinquellen zu einem Aufwertungseffekt kommt, ohne dass diese innerhalb einer Mahlzeit konsumiert werden müssen (vgl. Young & Pellet, 1994). So führen typische Mahlzeitenkombinationen von selbst zu einer Erhöhung der Wertigkeit, sodass der Proteinbedarf sinken kann (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S. 228). Des Weiteren stehen dem Organismus dauerhaft AS aus den AS-Pools zur Verfügung, die zusammen mit den AS aus der Nahrung neue Gewebeproteine aufbauen können (vgl. Kap. 3.2.5). Auch Matissek und Baltes (2016) schreiben, dass die BW eines Proteins heute kaum noch Bedeutung für die Ernährungspraxis habe (vgl. ebd., S. 13). Abgesehen davon ist nicht abschließend geklärt, wie ein optimales Referenzprotein auszusehen habe. Biesalski et al. (2015) verweisen bspw. darauf, dass die Bedarfswerte für die AS Lysin relativ hoch sind. Eine Herabsetzung dieses Bedarfswertes würde direkt eine Aufwertung von lysinarmen Proteinquellen, wie aus Getreide hervorrufen (vg. ebd., S. 140).
3.1.7 Proteinbedarf(sermittlung)
Die Empfehlungen für die Proteinzufuhr (RDA) in den deutschsprachigen Ländern liegt bei 0,8 g/kg/Tag für Erwachsene (vgl. D-A-CH, 2001). Auch unter intensiver körperlicher Aktivität und im Kraftsport sieht der Verband keine Notwendigkeit einer erhöhten Proteinaufnahme. Als oberes Limit werden 2 g/kg/Tag empfohlen (vgl. ebd.). Tarnopolsky, Atkinson, MacDougall, Chesley, Phillips und Schwarcy (1992) verglichen die Stickstoffbilanz von inaktiven Probanden mit der von Kraftsportlern. Für Erstere entsprachen die ermittelten Werte den allgemeinen Empfehlungen, doch für Kraftsportler lag die ausgeglichene Bilanz bei 1,41g/kg/Tag. Während Stickstoffbilanzanalysen für inaktive Personengruppen weitestgehend akzeptiert sind, stehen sie in der Trainingsphysiologie u.a. aufgrund von Ungenauigkeiten durch Umwelteinflüsse in der Kritik (vgl. Humayun, Elango, Ball & Pencharz, 2007; Institute of Medicine, 2005; Simmons et al.). Die Stickstoffbilanz wird ermittelt, indem die Differenz aus der gesamten Stickstoffaufnahme über die Nahrung mit der gesamten Ausscheidung gebildet wird (vgl. Elmadfa & Leitzmann, S. 224). Weiterhin ist zu beachten, dass die Stickstoffbilanz maßgeblich von der Energieaufnahme abhängt, sodass die Rahmenbedingungen für derartige Untersuchungen streng eingehalten werden müssen (vgl. ebd., S. 225). So ergeben sich zwischen, aber auch innerhalb von verschiedenen Methoden zur Bedarfsbestimmung, unterschiedliche Empfehlungen (s. Anhang, Tab. 3). Prozentual reicht der Anteil allgemein von 10-15% und ist dementsprechend bei großen Energiemengen absolut erhöht, wie es bei professionellen Ausdauerathleten zu beobachten ist (vgl. Raschka & Ruf, S. 104). Folglich passt sich die Proteinaufnahme der Energiezufuhr an, sodass eine mangelnde Proteinversorgung als unwahrscheinlich einzustufen ist (vgl. ebd.). Simmons et al. (2016) verweisen darauf, dass sich Untersuchungen auf Phasen des Muskelaufbaus beziehen, während eines stabilen Trainingslevels bzw. für fortgeschrittene Athleten aber kein nennenswerter anfallen könnte. Endgültige Empfehlungen für Sportler könnten deshalb noch nicht ausgesprochen werden. Außerdem passe sich der (Muskel)Proteinstoffwechsel der Proteinzufuhr hinsichtlich der Wiederverwertung abgebauter Proteine an. So führen hohe Proteinaufnahmen zu einer geringeren Wiederverwertung als eine niedrigere Proteinaufnahme (vgl. Millward, 1999; Simmons et al.). Befinden sich Athleten in einer kalorienreduzierten Diät, so könnte ein höherer Bedarf gelten (vgl. Longland, Oikawa, Mitchell, Devries & Phillips, 2016; Helms, Zinn, Rawlands, & Brown, 2014; vgl. auch Kap. 4.5.2).
3.2 Physiologie der Muskulatur
Um zu verstehen wie es zur Adaptation von Muskelzellen kommt, soll kurz der biochemische Ablauf einer (willkürlichen) Skelettmuskelkontraktion erklärt werden. Wenn der Oberarm eine Last anhebt, verläuft ein Aktionspotential vom Gehirn ausgehend in die Peripherie, bis es in diesem Fall unter anderem den m. biceps brachii erreicht. Genauer gesagt geschieht dies über motorische Einheiten, die je nach Muskel eine unterschiedliche Anzahl an Muskelfasern innervieren. Den Muskelzellen sind L- und T-Tubuli angelagert, die als Reservoir für Calciumionen dienen (vgl. Schünke, Schulte & Schumacher, 2011, S. 58). Die Synapsen der motorischen Einheiten vermitteln via Transmitterausschüttung die Aktionspotentiale, was in den Tubuli zur Calciumfreisetzung in die Muskelzelle führt. Calcium bindet an Troponin, ein Protein, das an Tropomyosin angelagert ist. Letzteres verhindert im Ruhezustand, dass Myosin an Aktin binden kann, verändert jedoch die räumliche Lage, nachdem Calcium an Troponin bindet. Die Bindungsstellen für die Myosinköpfe am Aktin werden daraufhin frei. Das an Myosin gebundene ATP führt zum Start des ATPase Querbrückenzyklus, wodurch ein molekularer Kraftschlag erfolgt (vgl. Månnson, Rassier & Tsiavaliaris, 2015; Rehner & Daniel, S. 526f.). Tropomyosin verhindert so, dass es zu unwillkürlichen Kontraktionen kommt. Aktin gleitet an Myosin, sodass sich bei der Kontraktion die Sarkomere verkürzen, nicht aber die Filamente. Unter ATP- Einfluss wird die Myosin-Aktin Verbindung wieder gelöst (vgl. Toigo, 2015, S. 47).
Arbeitet die Muskulatur länger anhaltend unter höherer Intensität, kann es zu einer Mikrotraumatisierung kommen. Die Filamente sind auseinandergezogen und die Sarkomere, trotz Ruhezustands, verlängert. Unter dem Mikroskop erscheinen die Muskelfasern verschwommen (vgl. Weineck, 2014a, S. 388). Auf der Ebene des Bindegewebes und der Z-Scheiben scheint es strukturelle Veränderungen zu geben (vgl. Fridén, Kjörell & Thornell, 1984). Strukturelle Schäden an der Muskulatur können mithilfe des Enzyms Kreatinkinase erfasst werden (vgl. Carlsohn, 2016; Neumann, S. 103). Bei länger anhaltenden und weniger intensiven Belastungen, wie in reinen Ausdauersportarten, kommt es unter Energiestress primär zu oxidativen Anpassungen. Auf zellulärer Ebene zeigt sich dies durch eine Erhöhung des Mitochondriengehalts und durch die Angiogenese (vgl. Hoppeler, 2016).
3.3 Regulation der Muskelmasse
Das in Ruhe herrschende Stoffwechselgleichgewicht macht sich im Muskel durch die Bilanz der Muskelproteinaufbau- (muscle protein synthesis rate = MPS) und Abbaurate (muscle protein breakdown rate = MPB) bemerkbar. Anders ausgedrückt bestimmt die Netto-Muskelproteinbilanz (NBIL), die sich folglich aus der Differenz zwischen Aufbau- und Abbaurate ergibt, über die Veränderung des myofibrillären Proteingehalts der Skelettmuskulatur. Die MPS und MPB unterliegen dabei regelmäßigen Schwankungen im Tagesverlauf. Jene sind bei der MPS jedoch größer als bei der MPB (vgl. Phillips, 2009; Toigo, S. 155). In gesunden (nicht Kraftsport betreibenden) Individuen halten sich anabole und katabole Stoffwechsellagen im Gleichgewicht, sodass über Jahrzehnte der Anteil der fettfreien Körpermasse relativ konstant gehalten wird (vgl. Hoppeler et al., 2011; Toigo, S. 158).
Während einer Trainingsbelastung werden im Organismus vier Stressoren aktiv: mechanische Belastung, neuronale Aktivität, hormonelle Regulationen und die Störung des Stoffwechselgleichgewichts (vgl. Hoppeler). Die Stressoren, die infolge von Training auftreten, setzen eine Reihe von Reaktionsketten in Gang, die den Stoffwechsel in der Muskelzelle regulieren. Die Stressoren wirken aber je nach Trainingsbelastung sehr unterschiedlich auf Anpassungsprozesse in der Skelettmuskulatur. Intensivere, kraftbetonte Bewegungsausführungen stimulieren Wachstumsprozesse durch die Aktivierung von Satellitenzellen, mechanischen Stress und der Gabe bzw. des Vorhandenseins von AS im Blut (vgl. McGlory, Devries & Phillips, 2017; Hoppeler; s. Anhang, Abb. 4). Die Satellitenzellen, die als Stammzellen der Myozyten gelten, regenerieren das Gewebe infolge von Mikrotraumatisierung und können damit die myonucleäre Domäne erhöhen. Letztere definiert sich durch das Volumen der Muskelfaser durch die Anzahl der Zellkerne im Faservolumen (vgl. Dirks et al., 2017; Toigo, S. 86). Mechanischer Stress wird über Mechanosensoren detektiert, die eine Aktivierung des Enzyms mamalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) zur Folge hat. Dieses Enyzm steht nach aktuellem Kenntnisstand im Zentrum der Regulationsmechanismen infolge von Krafttraining (vgl. Hoppeler).
Die Ausschüttung des Stresshormons Cortisol während der Belastung bewirkt die Freisetzung bzw. den Abbau muskulärer AS (vgl. Diedrich, S. 35). Diese Stoffwechsellage wird auch als Katabolismus bezeichnet und macht sich durch eine erhöhte MPB bemerkbar. Neben Inaktivität und Krankheit bzw. Inflammation beeinflussen mehrere Faktoren die negative Regulation der Muskelmasse. Dazu gehören Proteine wie Myostatin, die an Rezeptoren der Myozyten binden und über mehrere Signalwege Muskelatrophie begünstigen (vgl. Hoppeler). Massives Zellwachstum wird auf diese Weise verhindert.
Regenerationsmaßnahmen, wie die Aufnahme von Kohlenhydraten und Proteinen, haben deshalb eine Schlüsselfunktion in der Regeneration bzw. Einleitung des aufbauenden (anabolen) Stoffwechsels, der auch von Hormonen wie Insulin, Wachstumshormonen und IGF-1 begleitet wird (vgl. Diedrich, S. 37f.). Neben der Ausschüttung kataboler Hormone induziert Krafttraining jedoch parallel auch einen leichten Anstieg der Testosteronkonzentration (vgl. Toigo, S. 197ff.). Trainingsinduzierte, endokrine Reaktionen durch Kraftsport scheinen aber kein verlässlicher Parameter für Trainingsanpassungen zu sein (vgl. West & Phillips, 2012; West et al., 2009).
Nahrungsprotein gelangt infolge des Verdauungsprozesses in die Blutbahn und von dort aus über die Leber in die Peripherie bzw. hin zur (beschädigten) Muskulatur. Dort können sie dem Aufbau myofibrillärer, mitochondrialer oder sarkoplasmatischer o.a. Proteine dienen. Bestimmte AS wie z.B. Leucin wirken sich indirekt auf die Aktivierung von mTORC1 aus. Dies hat zur Folge, dass das Enzym Ribosomal protein S6 kinase 1 (p70S6K1) phosphoryliert wird, das Translationsprozesse einleitet (s. Anhang, Abb. 4). Das Ergebnis davon ist ein Anstieg der Muskelproteinsynthese, der als Marker für Trainingsanpassungen dienen kann (vgl. Tipton & Phillips, 2013; Areta et al., 2013; Bond, 2016; Miller & Robinson, 2016, S. 259; Reidy & Rasmussen, 2016; West et al., 2016). Wird das Krafttraining also durch eine Aufnahme von Proteinen begleitet, kann die NBIL positiv werden. Weder Nahrungsprotein allein, noch Krafttraining sind dazu in der Lage über mehrere Stunden eine positive NBIL zu bewirken, was daran liegt, dass Krafttraining allein zwar einen deutlichen Anstieg der MPS hervorruft, jedoch auch eine erhöhte Abbaurate verursacht. Das Nahrungsprotein kann die MPB reduzieren und die MPS infolge von Krafttraining bis zu 48 Stunden stimulieren (s. Anhang, Abb. 5; Phillips, Tipton, Aarsland, Wolf & Wolfe, 1997; Biolo, Maggi, Williams, Tipton & Wolfe, 1995). Nahrungsprotein allein genügt in der Regel jedoch nicht dazu, dauerhaft eine positive Bilanz zu erzielen, auch wenn die Verfügbarkeit von AS hoch bleibt (vgl. Toigo, S. 161).
Damas, Phillips, Vechin und Ugrinowitsch (2015) betonen außerdem, dass der Trainingsstatus die Ausprägung der nachfolgenden MPS beeinflusst. So reagieren Untrainierte mit einem länger anhaltenden bzw. erhöhten Proteinumsatz verglichen mit Trainierten, dessen MPS Anstieg schneller die maximale Rate erreicht aber rasch wieder abfällt. Ferner weisen sie darauf hin, dass nicht immer nur die MPS (auch mixed MPS genannt) Gegenstand von trainingsphysiologischen Untersuchungen ist, sondern teilweise auch die myofibrilläre Proteinsynthese (MyoPS) untersucht werde. Der Unterschied ist, dass die MPS den gesamten Proteinstoffwechsel des Muskelgewebes misst, d.h. kontraktile Proteine, Strukturproteine, Mitochondrien und Enzyme, wohingegen die MyoPS nur den Stoffwechsel der kontraktilen Proteine der Muskelfasern feststellt (vgl. Moore et al., S. 94). Die MyoPS ist den Autoren nach wahrscheinlich aussagekräftiger in Bezug auf die längerfristige Muskelhypertrophie als die MPS.
3.4 Messung der Muskelproteinsynthese
Um die nachfolgende Ausprägung der MPS (in Kombination mit Nahrung oder nüchtern) zu messen, werden stabile Isotope als Tracer eingesetzt. Diese ermöglichen es die Stoffflüsse aus der Blutbahn in bestimmte Gewebe messbar zu machen. AS, die für den Aufbau myofibrillärer Proteine notwendig sind, können so markiert und nachverfolgt werden. Häufig wird dafür Phenylalanin verwendet, da jene AS nicht in der Muskulatur oxidiert werden kann und dessen Absorption aus der Blutbahn folglich dem Einbau in Muskelproteine diene (vgl. Atherton, 2016; Wolfe, 2017). Dieses Studiendesign ist jedoch sehr aufwendig und zudem kostspielig, da die Tracer via Infusion injiziert werden und regelmäßig Blutproben und Biopsien entnommen werden müssen (s. Anhang, Abb. 6). Ein Tracer kann dabei auch nur ein Substrat untersuchen. Eine Alternative dazu stellt das Deuteriumoxid (D2O) dar, das oral verabreicht werden kann. Das D2O markiert infolge der Transaminierung mehrere nicht essenzielle AS (s. Anhang, Abb. 7 & 8; vgl. Atherton, 2016; Belloto, Diraison, Basset, Allain, Abdallah & Beylot, 2007; Moore et al., S. 95). Ein weiterer Vorteil ist, dass selbst abgebaute Proteinstrukturen neu markiert werden, wenn D2O in die Zelle diffundiert. Im Gegensatz zu den isotopisch markierten AS können die Probanden nach der Gabe von D2O ohne kontrollierten Aufenthalt im Labor ihrem Alltag nachgehen (vgl. ebd.; Wilkinson et al., 2015). Zusätzlich ermöglicht die Verwendung von D2O eine deutlich längere Untersuchung der Probanden (bis zu mehreren Wochen) und es können mehrere Substrate markiert und so untersucht werden (vgl. Atherton; Robinson, Turner, Hellerstein, Hamilton & Miller, 2011; Brook, Wilkinson, Smith & Atherton, 2016).
4. (Proteinbasierte) Nahrungsergänzungsmittel
4.1 Definition Nahrungsergänzungsmittel
Nahrungsergänzungsmittel können als Präparate verstanden werden, die das Ziel haben die Makro- und Mikronährstoffversorgung zu erhöhen, weil diese durch äußere Einflüsse nicht ausreichend über die Basisernährung gedeckt werden kann. Zusätzlich ist es notwendig NEM einzuordnen und den Arzneimitteln abzugrenzen wie Vieths und Steinberg (2017) schreiben:
,,NEM sind Produkte, die aus Nährstoffen oder sonstigen Stoffen mit ernährungsspezifischer oder physiologischer Wirkung bestehen und in dosierter Form angeboten werden, z.B. als Kapseln, Pastillen, Tabletten oder Pulverbeutel. Obwohl sie in dosierter Form angeboten werden, sind sie keine Arzneimittel, sondern gehören zu den Lebensmitteln und sollen die allgemeine Ernährung ergänzen. Dementsprechend müssen sie wie alle Lebensmittel in erster Linie sicher für den Verbraucher sein und den komplexen rechtlichen Anforderungen des Lebensmittelrechts entsprechen‘‘ (vgl. ebd., S. 257).
Auch der Aspekt der Sicherheit von NEM wird in Vieths und Steinbergs Definition angesprochen, auch wenn sich die Aussagen vermutlich weniger auf Supplemente für Sportler, sondern für die Allgemeinheit beziehen. Der Sportwissenschaftler Diedrich (2002) schreibt, dass es sich bei NEM um ,,spezifische Lebensmittel bzw. Kombinationen bestimmter, isolierter, aufbereiteter sowie hochkonzentrierter Mikro- und/oder Makronährstoffe, die in wissenschaftlich festgelegtem Mischungsverhältnis zueinanderstehen und speziell nach gezielten Kriterien zusammengesetzt sind, um besondere Ernährungsanforderungen zu erfüllen‘‘ handelt (vgl. ebd., S. 15). Diedrichs Definition suggeriert eine Sinnhaftigkeit im Sport, die nicht zu pauschalisieren ist und individuell betrachtet werden muss. Zu beachten ist außerdem, dass nicht alle Lehrbücher der Biochemie und Ernährung PP als Nahrungsergänzungsmittel klassifizieren (vgl. Raschka & Ruf, 2015, S. 152; Matissek & Baltes, S. 278f.). Im Durchschnitt konsumiert laut nationaler Verzehrsstudie (2008) etwa jeder vierte Deutsche NEM. (vgl. ebd., S. 121f.). Aktuell zeigten Gillen et al. (2017), dass 16% der niederländischen Kraftleistungssportler PP konsumieren.
4.2 Gründe für die Verwendung von Proteinpräparaten
Ein Gramm Protein liefert nur einen physiologischen Brennwert von 3,8 kcal (s. Anhang, Tab. 1). Diese Tatsache bildet eine Grundlage für die Vermarktung einer proteinreichen Kost bzw. proteinangereicherter Nahrungsmittel, die durch ihre geringe Energiedichte eine Diät[1] erleichtern könne. Neben dieser Zuschreibung, die besonders auf weibliche Konsumentinnen abzielt, besteht ein pauschaler Glaube an die Zunahme an Muskelmasse, infolge des Konsums proteinreicher Kost (vgl. Mintel, 2014). Sanchéz Oliver, Miranda Léon und Guerra-Hernandez (2011) befragten Mitglieder eines Fitnessstudios bezüglich ihrer Motive. In etwa jeder Zweite befragte gab an Proteinkonzentrate zu verwenden um gut in Form zu sein. Diese Auswahl kann sowohl die ästhetische als auch physische Komponenten wie die Leistungsfähigkeit meinen. Das Item als Trainingsunterstützung lässt sich nur schwer vom ersten Item differenzieren. Weiterhin ist aufzunehmen, dass jeder Zehnte angibt durch den Konsum von proteinreicher NEM einen Beitrag zur Gesundheit zu leisten. Männliche Teilnehmer gaben zudem an, sich durch den Konsum von PP besser zu fühlen. Die drei Hauptmotive des jeweiligen Geschlechts wurden zusätzlich hinzugezogen, um geschlechtsspezifische Unterschiede festzustellen (s. Anhang, Tab. 4).
Wie Daten des Marktforschungsunternehmens Mintel zeigen, geben chinesische, US-amerikanische und britische Verbraucher an, ihren Proteinverzehr im Jahr 2014 erhöht zu haben. Vielfältige Gründe, wie die Vergrößerung der Muskelmasse, zur Gewichtsreduktio n, zur Gewichtserhaltung oder der Verzehr von Proteinen anstelle von Kohlenhydraten, wurden angegeben (vgl. Kap. 5.2).
Konopka (2013) fasst vier Gründe für die Verwendung von PP im Sport zusammen:
- Krafttraining mit hoher Intensität, besonders bei sehr schweren Athleten
- Schnelligkeits-, Schnellkraft- und auch Ausdauertraining von sehr hohen Intensitäten in allen Sportartengruppen
- Appetitmangel bei hohen Belastungsanforderungen (hohe Trainingsintensität bei großem Trainingsumfang)
- zur Gewichtsabnahme: Abbau des Fettgewebes ohne Abbau von Muskulatur (vgl. ebd., S. 172).
Wie Konopka (2013) weisen auch Kreider et al. (2010) auf den erhöhten Bedarf besonders schwerer Athleten hin (vgl. ebd., S. 9). Diedrich (2002) hebt explizit das Zeit-Mengen-Problem als Grund für die Verwendung von (Protein)Konzentraten im Kraft- und Leistungssport hervor, das dem dritten Punkt von Konopka entspricht (vgl. ebd., S. 9). PP können dabei eine Zeitersparnis mit sich bringen oder aber auch die Aufnahme von Kalorien erleichtern.
Ein weiterer Grund für den Konsum von Eiweißkonzentraten kann das günstige Verhältnis aus Protein und Fett sein, das in natürlichen, tierischen Eiweißlieferanten oft nicht gegeben ist. Proteine aus Milcherzeugnissen liefern einen hohen Anteil gesättigter Fette, Cholesterin und Purinen, dessen Aufnahme es zu vermeiden gilt (vgl. Konopka, 2013, S. 173). Auch der Milchzucker Laktose wird in Proteinkonzentraten reduziert, sodass auch der prozentuale Proteinanteil weiter ansteigt (vgl. Agarwal, Beausire, Patel & Patel, 2015).
Es zeigt sich, dass Sportler verschiedene Motive für die Verwendung von PP haben können, die individuellen Anforderungen entsprechen soll(t)en.
4.3 Allgemeine Probleme der NEM
Nahrungsergänzungsmittel haben inzwischen, vom Breitensport bis hin zum Leistungssport, Verbreitung gefunden (vgl. Konopka, S. 171). Wissenschaftliche Erkenntnisse häufen sich und die Substitution von einigen wenigen Präparaten ist aktuell bereits gut untersucht. Viele neue Produkte haben in den letzten Jahrzehnten Einzug in das Sortiment diverser NEM-Händler gefunden. Die Werbeversprechen sind oft groß, sodass für Laien ein großes Spektrum an vermeintlich leistungssteigernden Produkten vorhanden ist (vgl. Diedrich, S. 11ff.). Es herrscht insbesondere im Kraftsport ein weitverbreiteter Glaube an die anabole (aufbauende) und Leistungssteigernde Wirkung von NEM (vgl. ebd.). Auch die Abgrenzung vom Doping ist für Novizen nicht immer klar. Diedrich (2002) nennt folgende Probleme bei Vermarktung von NEM:
- die Untersuchungen stünden in keinerlei Zusammenhang zur jeweiligen Sportart
- Ergebnisse aus Tierstudien werden auf den Menschen übertragen
- Effektivität von Substanzen werden bei Individuen mit mangelnder endogener (körpereigener) Verfügbarkeit untersucht und auf gesunde Übertragen
- keine konkrete Überprüfbarkeit der Herstelleraussagen
- Placeboeffekt bei invalidem Studiendesign
- negative bzw. unterschiedliche Untersuchungsergebnisse werden nicht diskutiert
- Nachforschungen beziehen sich auf den Patentinhaber
- es werden unglaubwürdige Resultate versprochen (vgl. ebd., S. 14).
Ein weiteres Problem ist, dass trotz des scharfen Lebensmittelrechts in Deutschland und in Europa die Sicherheit von NEM fraglich sein kann (Viehts & Steinberg, 2017). Langzeithumanstudien zu isolierten Nährstoffen wie sie im auch im Kraftsport verwendet werden, fehlen noch weitestgehend, sodass trotz Verzehrempfehlungen für einzelne Nährstoffe ein langfristiger Konsum gesundheitliche Effekte haben kann (vgl. hierzu Kap. 5). Nicht zuletzt können Verunreinigungen mit Prohormonen auftreten, die neben einem positiven Dopingtest auch zu gesundheitlichen Schäden führen können (vgl. Broeder, 2003), wie unter anderem das Institut für Biochemie der Sporthochschule Köln gezeigt hat (vgl. Geyer, Parr, Mareck, Reinhart, Schrader & Schänzer, 2004; Burke & Cato, 2015, S. 498ff.).
[...]
[1] es wird der aus dem Englischen stammende Begriff Diät (= Ernährung) verwendet, der im deutschsprachigen Raum fälschlicherweise synonym mit einer kalorienreduzierten Ernährungsweise benutzt wird.
- Citar trabajo
- Marc Dittmann (Autor), 2017, Zur Verwendung von Proteinpräparaten im Kraftsport unter besonderer Berücksichtigung von Gesundheitsaspekten, Múnich, GRIN Verlag, https://www.grin.com/document/378813
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