Ubiquitinierung von Proteinen

Seminar Paper , 2010 , 16 Pages , Grade: 1,0

Chemistry - Bio-chemistry

Ubiquitin ist ein Polypeptid, welches aus 76 Aminosäuren besteht und sich in alleneukaryotischen Zellen befindet (“ubiquitär”). Es hat ein Molekulargewicht von 8,5 kd und dient als sogenannter „Todesmarker“, um Proteine für den proteasomalen Abbau zu kennzeichnen. Das Ubiquitin der Hefe unterscheidet sich von dem des Menschen nur durch drei der 76 Aminosäuren, obwohl zwischen Hefe und Mensch ca. eine Milliarde Jahre Evolution liegen, was bedeutet, dass es eines der höchstkonserviertesten Proteine überhaupt ist. Es weist eine globuläre Tertiärstruktur auf; die vier c-terminalen
Aminogruppen ragen dabei heraus. Als funktionelle Aminosäuren dienen die beiden Lysine an den Stellen 48 und 63 sowie das Glycin an Stelle 76 der Aminosäurensequenz (1,12). Über letzteres wird das Ubiquitin aktiviert und auf das Substrat übertragen.

Inhaltsverzeichnis

1. Einleitung

2. Mechanismus und Form der Ubiquitinierung

3. Funktionen der Ubiquitinierung
3.1 Proteinabbau in Proteasomen - Ubiquitin-Proteasom-System
3.1.1 Funktionen des Proteasomsabhängigen Abbaus
3.2 Nicht-Proteasom-abhängige Funktionen
3.2.1 Das NF-xB-I-xB-System
3.2.2 Downregulation des EGF-Rezeptors
3.2.3 Transkriptionsregulation
3.2.4 DNA-Reparatur
3.2.5 Ubiquitin und Apoptose

4. Ubiquitin und Krankheiten
4.1 Rolle des Ubiquitins bei Cystischer Fibrose
4.2 Ubiquitin und Karzinogenese
4.3 Ubiquitin und weitere Erkrankungen

5. Schlussfolgerungen und Ausblick

• College: University of Bonn
• Course: Biochemie
• Grade: 1,0
• Author: Andreas Kesseler (Author)
• Publication Year: 2010
• Pages: 16
• Catalog Number: V161032
• ISBN (eBook): 9783640739448
• ISBN (Book): 9783640739783
• Language: German
• Tags: Ubiquitinierung, Proteinen