Enzyme sind die unsichtbaren Architekten des Lebens, die jede Stoffwechselreaktion in unserem Körper steuern und ermöglichen. Aber was genau sind diese Biokatalysatoren und wie funktionieren sie? Dieses Buch lüftet das Geheimnis der Enzyme und bietet einen umfassenden Einblick in ihre faszinierende Welt. Von der grundlegenden Definition und dem Aufbau der Enzyme über den detaillierten Ablauf enzymatischer Reaktionen bis hin zur Bedeutung der Substrat- und Reaktionsspezifität – hier erfahren Sie alles, was Sie über die Grundlagen der Enzymologie wissen müssen. Entdecken Sie, wie die Enzymaktivität von Faktoren wie Temperatur und pH-Wert abhängt und welche Rolle die Enzymhemmung in biologischen Prozessen spielt. Tauchen Sie ein in die Welt der Coenzyme, die als essentielle Helfer der Enzyme fungieren und wichtige Aufgaben beim Wasserstoff- und Energietransport übernehmen. Dieses Buch ist ein unverzichtbarer Ratgeber für Studierende der Biologie, Medizin und Chemie, aber auch für alle, die sich für die komplexen Prozesse des Lebens interessieren. Es vermittelt auf verständliche Weise fundiertes Wissen über die Schlüsselrolle der Enzyme in unserem Stoffwechsel und zeigt, wie diese winzigen Moleküle das Leben, wie wir es kennen, erst ermöglichen. Erfahren Sie mehr über kompetitive und nichtkompetitive Hemmung, die entscheidend für die Regulierung von Stoffwechselwegen sind, und verstehen Sie die Bedeutung von Coenzymen wie NAD+ und ATP für den Energiehaushalt der Zelle. Dieses Buch ist Ihr Schlüssel zum Verständnis der biochemischen Grundlagen des Lebens und bietet eine spannende Reise in die Welt der Enzyme. Es beleuchtet auch die Bedeutung von Enzymen für die Diagnostik und Therapie von Krankheiten, was es zu einer wertvollen Ressource für Fachleute und interessierte Laien macht.
Inhaltsverzeichnis
1. Was sind Enzyme?
1.1. Definition
1.2. Bedeutung
1.3. Aufbau
2. Die enzymatische Reaktion
2.1. Ablauf der Reaktion
2.2. Substrat- und Reaktionsspezifität
2.3. Enzymaktivität
2.4. Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert
3. Enzymhemmung
3.1. Kompetitive Hemmung
3.2. Nichtkompetitive Hemmung
4. Coenzyme
4.1. Allgemein
4.2. Wasserstofftransport
4.3. Energietransport
1. Was sind Enzyme?
1.1.
Enzyme sind Eiweißstoffe, die für alle Stoffwechselreaktionen als Biokatalysatoren von Bedeutung sind.
1.2.
Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit durch Senkung der Aktivierungsenergie, so dass die Reaktionen zum Beispiel bei Zimmertemperatur ablaufen können.
1.3.
Alle Enzyme sind Eiweißketten, die kompliziert gefaltet sind. In einer meist taschenartigen Vertiefung des Proteins liegt das aktive Zentrum. Hier findet die chemische Reaktion statt. Das Molekül, das hier umgesetzt wird, heißt Substratmolekül.
2. Die enzymatische Reaktion
2.1.
Das Substratmolekül geht eine lockere Verbindung mit dem Enzym ein. Diese Verbindung wird als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet. Dabei wird die räumliche Struktur des Substrats vom Enzym verändert, wodurch Bindungen gelockert werden. Der Komplex zerfällt in einer weiteren Reaktion in die Produkte, wobei das Enzym wieder frei wird. Die Reaktion zwischen Enzym und Substrat wird mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip verglichen.
2.2.
Enzyme sind substrat- und reaktionsspezifisch, d.h. jedes Enzym katalysiert nur ein bestimmtes (spezifisches) Substrat und dann auch meist nur eine einzige Reaktion des Substratmoleküls.
2.3.
Die Geschwindigkeit, mit der die Substratumsetzung erfolgt (Enzymaktivität), hängt unter anderem auch von der Substratkonzentration ab. Solange nicht alle Enzyme von Substratmolekülen besetzt sind, lässt sich die Geschwindigkeit durch die Erhöhung der Substratkonzentration steigern.
2.4.
Bei enzymkatalysierten Prozessen steigt die Temperatur zunächst an (wie bei allen chemischen Reaktionen). Damit erhöht sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit/Enzymaktivität (RGT-Regel); diese ist jedoch durch die Temperaturempfindlichkeit des Reaktionsenzyms begrenzt. Daraus folgt das alle Enzyme ein Temperaturoptimum zeigen.
Ebenso wird die enzymatische Reaktion vom pH-Wert beeinflusst. So arbeiten Enzyme im Verdauungstrakt (zum Beispiel Pepsin) bei einem pH-Wert von 1,5 am besten, während _- Amylase im Mund einen pH-Wert von 7 bevorzugt; und Trypsin im Dünndarm hat sein Optimum auf einen basischen Wert von 8 eingepegelt. Somit zeigen alle Enzyme ein pH- Optimum.
3. Enzymhemmung
3.1.
In einer Lösung kommt neben dem Enzym und dem Substrat noch ein Inhibitor (Hemmstoff) vor. Dieser Inhibitor ist chemisch ähnlich aufgebaut wie das Substrat. Er kann somit das Enzym besetzten und für das Substrat unzugänglich machen. Ob das Substrat oder der Inhibitor dass Enzym besetzt hängt allein von der Konzentration ab. Je höher die Konzentration des Inhibitors ist umso mehr Enzyme werden blockiert. Somit konkurrieren Substrat und Inhibitor um den Platz am aktiven Zentrum. Dies nennt man kompetitive Hemmung.
3.2.
Es gibt auch Enzyme die von Molekülen gehemmt werden, die keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat haben. Diese Enzyme haben neben dem aktiven Zentrum noch eine zweite Bindungsstelle, an welcher sich die ,,fremde" Substanz (der Inhibitor; meist Schwermetall- Ionen) anlagert. Dadurch wird die räumliche Struktur des Enzyms verändert, was die katalytische Funktion beeinflusst. Diese Hemmung nennt man nichtkompetitive Hemmung.
Anmerkung: Beide Vorgänge sind reversibel (können rückgängig gemacht werden).
4. Coenzyme
4.1.
Coenzyme sind aus einem großen proteinhaltigem und einem geringeren nichtproteinhaltigen Anteil aufgebaut. Der nichtproteinhaltige Teil ist auch Teil des aktiven Zentrums und heißt Coenzym. Im Gegensatz zum Proteinhaltigen Teil wird das Coenzym bei der Reaktion verändert. Es übernimmt bei der Enzymreaktion das Substrat oder einen Teil davon. Erst in einer weiteren Reaktion wird das Coenzymmolekül wieder regeneriert. Da die Coenzyme sich direkt an der Reaktion beteiligen und dabei chemisch verändert werden, heißen sie auch Cosubstrate.
Coenzyme können vom Körper nicht selbst gebildet werden, sondern müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Sie werden in Wasserstoff übertragende und Energie übertragende Coenzyme unterschieden.
4.2.
In Muskelzellen entsteht bei starker Belastung aus Brenztraubensäure Milchsäure. Dabei wird auf Brenztraubensäure Wasserstoff übertragen. Sie wird zu Milchsäure reduziert (Reduktion = Elektronenaufnahme). Der Wasserstoff stammt vom Wasserstoff übertragenden Coenzym NAD+ (Nicotinamid-adenin-dinucleotid). Dieses wird bei Stoffwechselvorgängen wieder zu NADH+H+ reduziert in dem es als Wasserstoffakzeptor dient (Akzeptor kann immer einen bestimmten Stoff aufnehmen, an sich binden und auch wieder abgeben).
4.3.
Beim Abbau der Glucose in den Körperzellen wird Energie frei, während bei der Arbeit in den Muskelzellen Energie verbraucht wird. Daraus ergibt sich das Problem des Energietransports und der Energiespeicherung. Als Transport- und Speicherstoff dient hierbei das Coenzym ATP (Adenosintriphosphat). Es enthält drei (tri) Phosphatgruppen. Die Energie des ATP liegt in zwei chemischen Bindungen der Triphosphateinheit. Sie wird bei der Spaltung der Bindungen wieder frei. Wird also von ATP ein Phosphatrest abgespalten, so entsteht ADP (Adenosindiphosphat). Die dabei freiwerdende Energie kann nun für ablaufende Reaktionen genutzt werden.
Häufig gestellte Fragen
Was sind Enzyme laut diesem Text?
Enzyme sind Eiweißstoffe, die für alle Stoffwechselreaktionen als Biokatalysatoren von Bedeutung sind. Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit durch Senkung der Aktivierungsenergie.
Wie ist ein Enzym aufgebaut?
Alle Enzyme sind Eiweißketten, die kompliziert gefaltet sind. Sie besitzen ein aktives Zentrum, eine taschenartige Vertiefung, in der die chemische Reaktion mit dem Substratmolekül stattfindet.
Wie läuft eine enzymatische Reaktion ab?
Das Substratmolekül geht eine lockere Verbindung mit dem Enzym ein und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym verändert die räumliche Struktur des Substrats, wodurch Bindungen gelockert werden. Der Komplex zerfällt in die Produkte, wobei das Enzym wieder frei wird. Dieses Prinzip wird oft mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip verglichen.
Was bedeutet Substrat- und Reaktionsspezifität von Enzymen?
Enzyme sind substrat- und reaktionsspezifisch, d.h. jedes Enzym katalysiert nur ein bestimmtes (spezifisches) Substrat und dann auch meist nur eine einzige Reaktion des Substratmoleküls.
Wovon hängt die Enzymaktivität ab?
Die Geschwindigkeit, mit der die Substratumsetzung erfolgt (Enzymaktivität), hängt unter anderem von der Substratkonzentration, der Temperatur und dem pH-Wert ab. Enzyme zeigen ein Temperaturoptimum und ein pH-Optimum.
Was ist Enzymhemmung?
Enzymhemmung ist der Prozess, bei dem die Aktivität eines Enzyms durch einen Inhibitor (Hemmstoff) reduziert wird. Es gibt kompetitive und nichtkompetitive Hemmung.
Was ist kompetitive Hemmung?
Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor, der dem Substrat chemisch ähnlich ist, mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.
Was ist nichtkompetitive Hemmung?
Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum des Enzyms (allosterische Bindungsstelle), wodurch die räumliche Struktur des Enzyms verändert und dessen katalytische Funktion beeinflusst wird.
Was sind Coenzyme?
Coenzyme sind nichtproteinhaltige Moleküle, die für die Funktion bestimmter Enzyme notwendig sind. Sie beteiligen sich direkt an der Reaktion und werden dabei chemisch verändert. Sie werden auch Cosubstrate genannt. Der Körper kann Coenzyme oft nicht selbst bilden und muss sie über die Nahrung aufnehmen.
Welche Arten von Coenzymen werden unterschieden?
Es werden Wasserstoff übertragende und Energie übertragende Coenzyme unterschieden.
Was ist NAD+ und welche Rolle spielt es?
NAD+ (Nicotinamid-adenin-dinucleotid) ist ein Wasserstoff übertragendes Coenzym. Es dient als Wasserstoffakzeptor und wird bei Stoffwechselvorgängen zu NADH+H+ reduziert.
Was ist ATP und welche Rolle spielt es?
ATP (Adenosintriphosphat) ist ein Energie übertragendes Coenzym. Es dient als Transport- und Speicherstoff für Energie in Zellen. Die Energie des ATP liegt in zwei chemischen Bindungen der Triphosphateinheit, die bei der Spaltung der Bindungen wieder frei wird.
Was ist der Unterschied zwischen einem endergonischen und einem exergonischen Prozess in Bezug auf ATP?
Die Synthese (Herstellung) von ATP ist ein endergonischer (unter Energieaufwand) Prozess, und die Hydrolyse (Abbau) von ATP ein exergonischer (unter Energieabgabe) Prozess.
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- Thomas Kelpen (Author), 2001, Enzyme - Enzymreaktion - Coenzyme, Munich, GRIN Verlag, https://www.grin.com/document/99451
