Katanin hat die Fähigkeit die äußerst stabilen Mikrotubuli zu zerteilen. Mikrotubuli sind Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle. Sie haben die Form von Hohlröhrchen mit einem Durchmesser von etwa 25 nm. Dabei sind sie kaum biegbar. In dieser Arbeit wurde mittels Mikroskopischer Untersuchungen analysiert, wie sich das Bindeverhalten von Katanin am Mikrotubulus unter Einsatz drei verschiedener Nukleotide ändert. Dazu wurde jeweils gemessen wie lange einzelne Kataninenzyme am Mikrotubulus verweilen, und mit welcher Rate sie dort landen. Die Ergebnisse zeigen, dass die Landerate höher, die Bindedauer kürzer, und der Oligomerisierungsgrad niedriger wird, je besser das Nukleotid hydrolysierbar ist. Diese Ergebnisse deuten klar darauf hin, dass Katanin nur im ADP gebundenen Zustand die Bindung zu anderen Katanineinheiten lösen kann.
Inhaltsverzeichnis
1- Einleitung
1.1 Funktion und Aufbau eines Mikrotubulus
1.2 Schneideprozesse am Mikrotubulus
1.3 Katanin - ein mikrotubulischneidendes Enzym
1.3.10ligomerisierungsverhalten und Aufgabe der beiden Untereinheiten von Katanin
1.3.2 Postulierte Funktionsweise von Katanin
1.4 Motivation
2. Material und Methoden
2.1 Polymerisation der Mikrotubuli
2.2 Herstellung der Flusskammer und Reaktionsansatz
2.3 lnternes Totalreflektionsfluoreszenzmikroskop (TIRFM)
2.4 Datenanalyse
2.5 Verwendetes Material
2.5.1 Verbrauchsmaterialien und Geräte
2.5.2 Software
3. Ergebnisse und Diskussion
3.1 CharakteristikderKymographen von Katanin mitATP und ATP Analoga
3.2 Quantitative Untersuchung der Kymographen
3.2.1Bindefrequenz
3.2.2Bindedauer
3.3 Quantitative Analyse der Bindedauer
3.3.1Analyse der Bindedauer von Katanin mit AMPPNP
3.3.2 Analyse der Bindedauer von Katanin mitATP oderATP-yS
3.4 Zusammenfassung der Ergebnisse
3.5 Auswirkung des Oligomerisierungsgrades auf die Bindedauer
4. Ausblick
5. Referenzen
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